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Un estudio afirma que la enfermedad de Alzheimer es un trastorno de prión doble

Análisis escrito por Dr. Joseph Mercola Datos comprobados

Alzheimer trastorno de prion doble

Historia en Breve -

  • Desde hace varios años, investigadores han teorizado y encontrado evidencia que sugiere que la enfermedad de Alzheimer puede ser un tipo de enfermedad basada en priones, capaz de contraerse a través de la carne contaminada con priones y transmitirse por medio de ciertos procedimientos médicos invasivos
  • Una investigación reciente refuerza aún más esta hipótesis, al encontrar que las dos proteínas distintivas asociadas con el Alzheimer (la beta amiloide y la tau) actúan como priones, por lo que le convierte en una enfermedad de prión doble
  • Se encontraron niveles más elevados de amiloide beta y tau similares a los priones en aquellos individuos con un inicio temprano de Alzheimer que murieron a una edad más temprana, mientras que la acumulación de tau demuestra una correlación mucho más fuerte
  • En comparación con un paciente que murió de Alzheimer a la edad de 90 años, un paciente que murió a los 40 años tenía cerca de 32 veces más priones tau en su cerebro
  • Otros estudios recientes sugieren que la beta amiloide es un péptido antimicrobiano, una proteína efectora principal del sistema inmunitario innato que se dirige a bacterias, virus y hongos, lo que ha llevado al desarrollo de la hipótesis de protección antimicrobiana de la enfermedad de Alzheimer. La presencia de beta amiloide puede no ser la causa real de la enfermedad de Alzheimer, sino el resultado de un mecanismo de defensa innato contra la infección por priones

Los priones son formas anormales e infecciosas de proteínas que se acumulan en el tejido cerebral y causan la muerte de las células.

Los orificios con forma de esponja que quedan dentro del cerebro son la marca distintiva de las encefalopatías espongiformes transmisibles, tal como la encefalopatía espongiforme bovina (EEB, también conocida como enfermedad de las vacas locas en las vacas y enfermedad de degeneración crónica en ciervos y alces) y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ), la cual es la versión humana de la EEB.

Tanto la EEB como la ECJ son el resultado de una infección priónica; ambas son intratables y fatales. La ECJ esporádica (sECJ, por sus siglas en inglés), es una forma que aparece sin factores de riesgo conocidos y representa casi el 85 % de los casos diagnosticados de CJD.

La ECJ es difícil de diagnosticar, ya que no es práctico tomar una biopsia cerebral para descartar alguna enfermedad. Sin embargo, en el 2018, los Institutos Nacionales de la Salud publicaron trabajos de algunos colegas de la Universidad de California, de San Diego y San Francisco, que demuestran que se puede medir la distribución y el nivel de priones por medio del ojo humano.

Según la Dra. Christina J. Sigurdson, profesora de patología en la UC de San Diego y Davis, quien formaba parte del equipo explico: "Nuestros hallazgos tienen implicaciones tanto para estimar el riesgo de transmisión de sECJ como para el desarrollo de pruebas de diagnóstico para enfermedades priónicas antes de que los síntomas se vuelvan evidentes."

Vínculos entre los priones y la enfermedad de Alzheimer

Desde hace varios años, los investigadores han teorizado y encontrado evidencia que sugiere que la enfermedad de Alzheimer puede ser un tipo de enfermedad basada en priones, capaz de contraerse a través de la carne y transmitirse a través de ciertos procedimientos médicos invasivos.

Los investigadores han observado que la enfermedad de Alzheimer se comporta como una versión lenta de ECJ y, de acuerdo con un artículo, "los priones se consideran como una subclase de amiloides en los que la adición de proteínas se autoperpetúa e infecta." Según lo informado por el Scientific American:

"Entre 1958 y 1985, varias personas de baja estatura recibieron inyecciones de hormona de crecimiento humano extraída de las glándulas pituitarias de cadáveres. Algunas de estas muestras se encontraban contaminadas con priones que causaron que ciertos pacientes desarrollaran la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ), el cual es un trastorno cerebral extraño y fatal.

Los tratamientos cesaron una vez que estos informes se publicaron, pero para entonces ya se estimaba que 30 000 personas ya habían recibido dichas inyecciones.

A partir del 2012, los investigadores identificaron 450 casos de ECJ en todo el mundo, como resultado de las inyecciones de hormona de crecimiento y otros procedimientos médicos, incluyendo neurocirugía y trasplantes".

Investigaciones anteriores en animales también encontraron que al inyectar pequeñas cantidades de proteínas beta-amiloides, las cuales son una marca distintiva del Alzheimer, en ratones o monos, actuaban como "semillas" autopropagantes, que desencadenaban una reacción en cadena del plegamiento incorrecto de proteínas en una patología similar a la observada en pacientes con Alzheimer.

Enfermedad de Alzheimer: un trastorno de prión doble

Una investigación reciente realizada por científicos de la Universidad de California en San Francisco (UCSF, por sus siglas en inglés) refuerza aún más la hipótesis de que la enfermedad de Alzheimer es una enfermedad relacionada con los priones.

El estudio, publicado en la edición de mayo del 2019 de Science Translational Medicine, descubrió que las dos proteínas distintivas asociadas con el Alzheimer, la beta amiloide y la tau, actúan como priones, por lo que se convierte en una enfermedad de prión doble.

Los priones, aunque son proteínas plegadas incorrectamente, en lugar de virus o bacterias, tienen la curiosa capacidad de difundirse de manera autopropagante al obligar a las proteínas normales a plegarse de manera incorrecta. El primer prión, conocido como PrP, fue descubierto en la década de 1980, cuando se identificó como la causa de la ECJ y la EEB.

Como señaló la UCSF, durante mucho tiempo se sospechó que el PrP no era la única proteína capaz de actuar como prión autopropagante, y que distintos tipos de priones podrían ser responsables de otras enfermedades neurodegenerativas causadas por la acumulación tóxica progresiva de proteínas plegadas incorrectamente.”

De hecho, mediante la aplicación de pruebas de laboratorio desarrolladas recientemente, el equipo de investigación de la UCSF pudo medir las "formas priónicas autopropagantes de las proteínas beta amiloide y tau en el tejido cerebral postmortem en 75 pacientes con Alzheimer", lo que confirma hallazgos previos de que las placas amiloideas y los ovillos tau se propagan de la misma manera que el PrP, al causar daños similares, pero a un ritmo mucho más lento.

Los niveles de priones del Tau se encuentran fuertemente relacionados con la longevidad

Es importante destacar que se encontraron niveles más elevados de beta amiloide y tau, similares a los priones en aquellos individuos con un inicio temprano de la enfermedad de Alzheimer que murieron a una edad más temprana, mientras que la acumulación de tau demuestra una correlación mucho más fuerte.

En comparación con un paciente que murió de Alzheimer a la edad de 90 años, un paciente que murió a los 40 años tenía cerca de 32 veces más priones tau en su cerebro. Como lo señaló la UCSF:

"La enfermedad de Alzheimer se define actualmente por la presencia de adiciones de proteínas tóxicas en el cerebro conocidas como placas amiloides y ovillos tau, acompañadas de deterioro cognitivo y demencia.

Pero los intentos de eliminar estas proteínas inertes de la enfermedad han sido todo un fracaso. La nueva evidencia de que los priones activos de beta amiloide y tau podrían impulsar la enfermedad podría llevar a los investigadores a explorar nuevas terapias enfocadas en los priones directamente".

El Dr. Stanley Prusiner, autor principal del estudio y director del Instituto de Enfermedades Neurodegenerativas de la UCSF, comentó los siguientes resultados:

"Creo que esto demuestra sin lugar a dudas que los amiloides beta y tau son priones, y que la enfermedad de Alzheimer es un trastorno de doble prión en el que estas dos proteínas rebeldes destruyen al cerebro.

El hecho de que los niveles de priones también se encuentren vinculados a la longevidad del paciente debería cambiar nuestra forma de pensar sobre los pasos a seguir para desarrollar nuevos tratamientos para la enfermedad".

Uno de los autores principales del estudio, Carlo Condello, Ph. D. y profesor asistente de neurología en el Instituto de Enfermedades Neurodegenerativas, agregó:

"Recientemente, nos hemos percatado de que muchas terapias de Alzheimer aparentemente prometedoras fallan en los ensayos clínicos, lo que lleva a algunos a especular que nos hemos enfocado en las proteínas equivocadas.

Pero ¿qué sucede si no hemos diseñado medicamentos contra las formas priónicas distintivas de estas proteínas que realmente causan las enfermedades?

Ahora que podemos medir eficazmente las formas priónicas de beta amiloide y tau, existe la esperanza de que podamos desarrollar medicamentos que eviten su formación o propagación, o que ayuden al cerebro a eliminarlas antes de que causen cualquier daño".

¿Por qué el amiloide es infeccioso?

Un estudio publicado en la revista Prion del 2014 buscó determinar por qué ciertas proteínas propensas a formar amiloides cuentan con la capacidad de infectar a sus vecinos. Aquí, el autor también se refirió a la enfermedad de Alzheimer como una enfermedad priónica, específicamente refiriéndose a las placas amiloides formadas:

"Las enfermedades conformacionales, vinculadas a la adición de proteínas en conformaciones amiloides, van desde trastornos neurodegenerativos no infecciosos, como la enfermedad de Alzheimer (EA), hasta enfermedades altamente infecciosas, como las encefalopatías espongiformes transmisibles humanas (EET). Estas por lo general son conocidas como enfermedades priónicas.

Sin embargo, dado que todos los amiloides podrían considerarse como priones, es necesario encontrar una causa subyacente de las diferentes capacidades que tienen para infectar a todas las proteínas propensas a formar amiloides.

Según lo propuesto aquí, tanto la citotoxicidad intrínseca como el número de núcleos de adición por célula podrían ser factores importantes en la capacidad de transmisión de cada amiloide."

El autor afirma que mientras los amiloides son universales y comparten ciertas características estructurales internas, "los priones representan solo una pequeña gota dentro del océano amiloide". Para que un amiloide se convierta en prión, algo tiene que ocurrir para que el proceso de adición se autoperpetúe y se infecte.

También señala que el proceso del Alzheimer, aunque es similar al proceso de la ECJ, es mucho más lento y no utiliza la misma vía de transferencia (del bazo al sistema nervioso central).

Entonces, ¿por qué los amiloides se vuelven infecciosos en los pacientes con Alzheimer? ¿Qué lo convierte en un prión? Para responder esta pregunta, el autor recurre a la investigación que habla sobre los priones de hongos y levaduras.

"Los hallazgos recientes en el campo han demostrado que la cantidad de núcleos de adición pueden ser un factor que afecte la capacidad de infección de las proteínas propensas al amiloide, al igual que lo hace la citotoxicidad intrínseca.

Tanto en priones de hongos como de levadura, el número de núcleos de adición por célula determina la probabilidad de infectividad de los priones, tal como se estipula en la ley de Poisson. Por lo tanto, un gran número de núcleos de adición por célula resulta en un aumento de inefectividad," redacta.

También especula que la citotoxicidad juega un papel importante, y que "la citotoxicidad intrínseca de cada amiloide podría ser un factor clave en la diferenciación que existe entre los amiloides infecciosos y los no infecciosos en los seres humanos".

El mismo autor junto con muchos otros, publicaron en 2015 un segundo artículo titulado “Amyloids or Prions? That Is the Question” en la misma revista. A pesar de los grandes esfuerzos dedicados para comprender el fenómeno de la transmisibilidad de priones, todavía se desconoce la codificación de esta propiedad en la secuencia de aminoácidos," explicaron.

Según este documento del 2015, los experimentos con priones de levadura han demostrado que se lleve a cabo la formación de priones, deben existir "regiones de secuencia intrínsecamente desordenadas enriquecidas con una proporción particularmente elevada de glutamina y asparagina".

La hipótesis de protección antimicrobiana del Alzheimer

Mientras tanto, otros estudios recientes sugieren que la beta amiloide que se encuentra en los pacientes de Alzheimer también es un péptido antimicrobiano (AMP, por sus siglas en inglés).

Los AMP son las proteínas efectoras principales del sistema inmunitario innato que atacan a las bacterias, virus y hongos. También actúan como mediadores de la inflamación y desempeñan un papel en la liberación de citoquinas, angiogénesis y mucho más.

En uno de esos estudios, los autores sugieren que la beta amiloide, como un AMP, "utiliza la fibrilación para proteger al huésped de una amplia gama de agentes infecciosos." Otro estudio señala que "los orígenes más antiguos y la conservación generalizada sugieren que la secuencia de beta amiloide humana se encuentra altamente optimizada por su papel inmunológico."

Los hallazgos como estos respaldarían la hipótesis de que la proteína beta amiloide podría realmente atacar a los priones e intentar proteger al huésped de la infección.

En otras palabras, la presencia de beta amiloide es posible que no sea causa real de la enfermedad de Alzheimer, sino el resultado de un mecanismo de defensa innato contra la infección por priones, posiblemente adquirida a través del consumo de carne infectada con priones.

Gran parte de todo esto continúa siendo pura especulación, pero es una idea totalmente intrigante. Y, aunque es escasa, existen algunas evidencias (las cuales no se han reproducido aún) de que las infecciones por priones entre las especies en realidad pueden ocurrir.

Como se señaló en "The Antimicrobial Protection Hypothesis of Alzheimer’s Diseaser", publicado en la edición de diciembre del 2018 en Alzheimer & Dementia:

"Exploramos aquí un nuevo modelo para la amiloidogénesis de la enfermedad de Alzheimer (EA).

Esta nueva perspectiva sobre la amiloidosis de la EA busca proporcionar un marco racional para incorporar hallazgos recientes y al parecer independientes sobre el papel antimicrobiano del β-amiloide en la información experimental, genética y epidemiológica emergente, que sugiere que la inmunidad mediada por la inflamación innata propaga la neurodegeneración de la EA …

Los hallazgos emergentes son cada vez más inconsistentes con la caracterización de la oligomerización de beta amiloide como una actividad no fisiológica y exclusivamente patológica. Estudios recientes sugieren que la beta amiloide es una molécula efectora antigua y altamente conservada de inmunidad innata.

Además, la oligomerización beta amiloide y la generación de β-amiloide parecen ser conductos inmunes innatos muy importantes que median el atrapamiento de patógenos y protegen contra las infecciones.

NUEVO MODELO PARA LA AMILOIDOGENESIS: Los hallazgos recientes sobre la neurodegeneración mediada por la inflamación y el papel de Aβ en la inmunidad han provocado el surgimiento de la "Hipótesis de protección antimicrobiana" de la EA.

En este modelo, la deposición de β-amiloide es una respuesta inmune innata temprana a un desafío inmunológico genuino, o percibido de manera errónea.

La Beta amiloide primero atrapa y neutraliza los patógenos invasores en el β-amiloide. La fibrilación beta amiloide impulsa vías neuroinflamatorias que ayudan a combatir la infección y eliminan los depósitos de β-amiloide o de patógenos. En la EA, la activación crónica de esta vía conduce a una inflamación constante y a la neurodegeneración.

Cada vez es más la información que relaciona los altos niveles de microbios en el cerebro con la Enfermedad de Alzheimer "La hipótesis de la protección antimicrobiana revela cómo una mayor carga microbiana cerebral puede empeorar directamente la deposición de β-amiloide, la inflamación y la progresión de Alzheimer".

El Alzheimer es prevenible

A menudo se cree que la demencia es una condición incontrolable, pero existen numerosos factores que pueden influir para reducir considerablemente el riesgo. Sin embargo, es importante abordar diferentes factores y no solo enfocarse en uno o dos.

Dicho esto, mejorar su estado cardiovascular es una excelente manera para comenzar, como explique en mi artículo anterior titulado como: "Cómo disminuir en un 90 % su riesgo de demencia". Puede ser muy efectivo al combinarse con otros enfoques para resolver la disfunción mitocondrial, y así prevenir el deterioro cognitivo.

Otras estrategias para reducir el riesgo de desarrollar la enfermedad de Alzheimer incluyen implementar una alimentación cetogénica, optimizar los niveles de vitamina D y omega-3, eliminar el gluten, los alimentos procesados y el ayuno cíclico (tanto intermitente como parcial), tal como se detalla en mi último libro titulado KetoFast.

Para mayores detalles sobre las estrategias de estilo de vida consideradas como útiles e importantes para reducir el riesgo de desarrollar Alzheimer consulte mi artículo anterior titulado como: "La conexión entre el azúcar y el Alzheimer es cada vez más evidente."

Para mayor información sobre el Alzheimer y las pruebas para un diagnóstico temprano, consulte mi entrevista con el Dr. Dale Bredesen, autor del libro The End of Alzheimer’s: The First Program to Prevent and Reverse Cognitive Decline.

Además, el sauna infrarrojo cercano es una de las estrategias más efectivas y simples para aumentar las proteínas de choque térmico, las cuales son responsables de replegar adecuadamente las proteínas amiloides y tau. Personalmente creo que casi todas las personas mayores de 50 años deberían participar en esta estrategia.

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